本技术介绍了一种制备复合大豆蛋白凝胶的方法,该方法通过调整鸡蛋清蛋白溶液pH值并保温,利用蛋白质谷氨酰胺酶水解,离心收集上清液后冷冻干燥,制备脱酰胺鸡蛋清蛋白。随后,将大豆分离蛋白与脱酰胺鸡蛋清蛋白混合,加入TG酶进行酶促交联,灭酶后离心收集上清液并冷冻干燥,制得复合蛋白粉。最后,将复合蛋白粉溶解搅拌并加热,形成复合大豆蛋白凝胶。该技术通过蛋白质谷氨酰胺酶水解鸡蛋清蛋白中的谷氨酰胺,保留赖氨酸位点,再经TG酶处理,避免鸡蛋清蛋白自身交联,增加大豆蛋白中的二硫键含量,显著提高复合大豆蛋白凝胶的凝胶强度和抗压性能。
背景技术
大豆蛋白含有人体所需的各种氨基酸,营养价值高,是最具发展潜力的植物蛋白。虽然相较于其他植物蛋白有着较好的凝胶性能,但是与蛋清蛋白相比仍有较大差距进一步提升大豆蛋白的凝胶性能是大豆蛋白食品加工产品应用的迫切需求。目前提升大豆蛋白凝胶性能的改性方法包括物理改性(热处理、高压、超声波等)、化学改性(戊二醛或氧化剂等)和酶改性(谷氨酰胺转氨酶,漆酶等),其中酶改性尤其受到关注。酶改性可显著提升蛋白的凝胶强度、弹性和稳定性,同时减少不良副产物的产生,具有较高的环境友好性和应用潜力。谷氨酰胺转氨酶(TG)的主要作用位点是蛋白质中的谷氨酰胺残基和赖氨酸残基,促使谷氨酰胺残基与赖氨酸(Lys)残基上的氨基发生交联,形成ε~(γ~谷氨酰)赖氨酸共价键。这种交联反应使蛋白质分子之间形成稳固的共价网络,提高了蛋白质的结构稳定性和凝胶性能。
但是采用TG酶使大豆蛋白交联的方法在实际生产应用中存在一些局限性。例如,该方法常用于提升肉制品的质地、保水性和结构稳定性,将大豆蛋白注射或添加到肉制品中,并通过添加TG酶来促进大豆蛋白自身交联或者与肉蛋白发生交联。然而,这一过程通常要求在50℃左右下维持1小时左右才能形成稳定的凝胶,这导致操作复杂化,且在此温度可能增加微生物繁殖的风险。相比之下,通过直接加热大豆蛋白形成的热凝胶具有更好的实用性。
一般形成蛋白凝胶的作用力有氢键、二硫键、离子键、酶交联形成的共价键,以及疏水相互作用等。其中二硫键也是共价键,比较稳定,鸡蛋清蛋白有较多的二硫键,因此与其他蛋白相比,鸡蛋清蛋白的凝胶强度更好。大豆蛋白通过TG酶预先交联鸡蛋清蛋白,能够增加所制凝胶的二硫键含量,同时在TG酶的作用下交联形成更多共价键,从而提高大豆蛋白热凝胶的凝胶强度。然而,大豆蛋白和鸡蛋清蛋白都含有谷氨酰胺和赖氨酸,在TG酶的作用下,会同时发生大豆蛋白自身交联、鸡蛋清蛋白自身交联,以及大豆蛋白与鸡蛋清蛋白的交联。鸡蛋清蛋白自身的交联对于提升大豆蛋白凝胶强度并无帮助。
实现思路